Rabbit CAP18 derived peptides inhibit gram negative and gram positive bacteria.

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作者
Larrick Jw,Michimasa Hirata,Y Shimomoura,Masao Yoshida,Hui Zheng,Jian Zhong,Wright Sc
出处
期刊:Progress in Clinical and Biological Research 卷期号:388: 125-135 被引量:9
标识
摘要

CAP18 (cationic antimicrobial protein of 18 kDa) was originally isolated from rabbit granulocytes using as an assay the agglutination of Re-lipopolysaccharide coated erythrocytes. The C-terminal 37 amino acids of CAP18 comprise the LPS-binding domain called RNIP, reactive nitrogen inhibitory peptide. Synthetic RNIP has broad antimicrobial activity versus both gram positive [IC50 = 130-200 nM] and gram negative bacteria [IC50 = 20-100 nM). Susceptible strains include Staphylococcus aureus, Klebsiella pneumoniae, Streptococcus pneumoniae, Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, and Streptococcus pyogenes. Antimicrobial activity is highly dependent upon peptide structure. Although a 32 amino peptide resulting from truncation of five amino acids from the C terminus of RNIP is highly active, other fragments of RNIP including truncation of its N-terminus do not exhibit antimicrobial activity. Unlike previously characterized antimicrobial peptides derived from granulocyte proteins RNIP is active in serum. RNIP or a derivative peptide may have therapeutic potential for bacterial sepsis.

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