Quantitative proteomic analysis reveals the mechanism and key esterase of β-cypermethrin degradation in a bacterial strain from fermented food

酯酶 发酵 微生物 生物化学 细菌 化学 食品加工中的发酵 大肠杆菌 食品科学 生物 乳酸 基因 遗传学
作者
Chuanning Peng,Jie Tang,Xuerui Zhou,Hu Zhou,Yingyue Zhang,Su Wang,Wanting Wang,Wenliang Xiang,Qing Zhang,Xuan Yu,Ting Cai
出处
期刊:Pesticide Biochemistry and Physiology [Elsevier BV]
卷期号:201: 105858-105858 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.pestbp.2024.105858
摘要

Beta-cypermethrin (β-CY) residues in food are an important threat to human health. Microorganisms can degrade β-CY residues during fermentation of fruits and vegetables, while the mechanism is not clear. In this study, a comprehensively investigate of the degradation mechanism of β-CY in a food microorganism was conducted based on proteomics analysis. The β-CY degradation bacteria Gordonia alkanivorans GH-1 was derived from fermented Pixian Doubanjiang. Its crude enzyme extract could degrade 77.11% of β-CY at a concentration of 45 mg/L within 24 h. Proteomics analysis revealed that the ester bond of β-CY is broken under the action of esterase to produce 3-phenoxy benzoic acid, which was further degraded by oxidoreductase and aromatic degrading enzyme. The up-regulation expression of oxidoreductase and esterase was confirmed by transcriptome and quantitative reverse transcription PCR. Meanwhile, the expression of esterase Est280 in Escherichia coli BL21 (DE3) resulted in a 48.43% enhancement in the degradation efficiency of β-CY, which confirmed that this enzyme was the key enzyme in the process of β-CY degradation. This study reveals the degradation mechanism of β-CY by microorganisms during food fermentation, providing a theoretical basis for the application of food microorganisms in β-CY residues.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
小王完成签到 ,获得积分10
1秒前
Cherish应助丰富采波采纳,获得10
2秒前
3秒前
5秒前
6秒前
在水一方应助深情世立采纳,获得10
6秒前
6秒前
王m完成签到 ,获得积分10
6秒前
9秒前
10秒前
10秒前
夜航鸟发布了新的文献求助10
11秒前
11秒前
wei发布了新的文献求助10
12秒前
文艺怀蝶发布了新的文献求助10
16秒前
不吃香菜发布了新的文献求助10
16秒前
852应助Amiee采纳,获得10
17秒前
Echo完成签到,获得积分0
17秒前
22秒前
喵总完成签到,获得积分10
23秒前
研友_VZG7GZ应助褪色采纳,获得10
23秒前
24秒前
25秒前
猪猪hero应助wei采纳,获得10
25秒前
qzj发布了新的文献求助10
27秒前
小乐发布了新的文献求助10
29秒前
Q清风慕竹发布了新的文献求助10
30秒前
30秒前
nojivv完成签到,获得积分10
30秒前
Litm完成签到 ,获得积分10
31秒前
32秒前
kita完成签到,获得积分10
32秒前
qzj完成签到,获得积分10
32秒前
33秒前
LIKUN完成签到,获得积分10
33秒前
用心若镜2完成签到,获得积分10
34秒前
marry完成签到,获得积分10
35秒前
褪色发布了新的文献求助10
36秒前
枫落无霜发布了新的文献求助10
37秒前
37秒前
高分求助中
IZELTABART TAPATANSINE 500
Where and how to use plate heat exchangers 400
Seven new species of the Palaearctic Lauxaniidae and Asteiidae (Diptera) 400
离子交换膜面电阻的测定方法学 300
Handbook of Laboratory Animal Science 300
Fundamentals of Medical Device Regulations, Fifth Edition(e-book) 300
Beginners Guide To Clinical Medicine (Pb 2020): A Systematic Guide To Clinical Medicine, Two-Vol Set 250
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 物理 生物化学 纳米技术 计算机科学 化学工程 内科学 复合材料 物理化学 电极 遗传学 量子力学 基因 冶金 催化作用
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3707920
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3256447
关于积分的说明 9900200
捐赠科研通 2969011
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1628271
邀请新用户注册赠送积分活动 772038
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 743611