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Architecture of the chloroplast PSI–NDH supercomplex in Hordeum vulgare

叶绿体 光系统I 普通大麦 低温电子层析成像 蛋白质亚单位 NADH脱氢酶 电子传输链 生物 生物物理学 类囊体 光合作用 光系统II 化学 生物化学 植物 物理 基因 禾本科 光学 断层摄影术
作者
Liangliang Shen,Kailu Tang,Wenda Wang,Chen Wang,Hangjun Wu,Zhiyuan Mao,Shaoya An,Shenghai Chang,Tingyun Kuang,Jian‐Ren Shen,Guangye Han,Xing Zhang
出处
期刊:Nature [Springer Nature]
卷期号:601 (7894): 649-654 被引量:42
标识
DOI:10.1038/s41586-021-04277-6
摘要

The chloroplast NADH dehydrogenase-like (NDH) complex is composed of at least 29 subunits and has an important role in mediating photosystem I (PSI) cyclic electron transport (CET)1-3. The NDH complex associates with PSI to form the PSI-NDH supercomplex and fulfil its function. Here, we report cryo-electron microscopy structures of a PSI-NDH supercomplex from barley (Hordeum vulgare). The structures reveal that PSI-NDH is composed of two copies of the PSI-light-harvesting complex I (LHCI) subcomplex and one NDH complex. Two monomeric LHCI proteins, Lhca5 and Lhca6, mediate the binding of two PSI complexes to NDH. Ten plant chloroplast-specific NDH subunits are presented and their exact positions as well as their interactions with other subunits in NDH are elucidated. In all, this study provides a structural basis for further investigations on the functions and regulation of PSI-NDH-dependent CET.
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