Lecitase ultra: A phospholipase with great potential in biocatalysis

生物催化 脂肪酶 化学 动力学分辨率 磷脂酶 固定化酶 有机化学 生物化学 催化作用 对映选择合成 离子液体
作者
José J. Virgen-Ortíz,José Cleiton Sousa dos Santos,Claudia Ortíz,Ángel Berenguer‐Murcia,Oveimar Barbosa,Rafael C. Rodrigues,Roberto Fernandéz‐Lafuente
出处
期刊:Molecular Catalysis [Elsevier]
卷期号:473: 110405-110405 被引量:73
标识
DOI:10.1016/j.mcat.2019.110405
摘要

Lecitase Ultra is a chimera produced by the fusion of the genes of the lipase from Thermomyces lanuginosus and the phospholipase A1 from Fusarium oxysporum. The enzyme was first designed for the enzymatic degumming of oils, as that problem was not fully resolved before. It is commercialized only as an enzyme solution by Novo Nordisk A/S. This review shows the main uses of this promising enzyme. Starting from the original degumming use, the enzyme has found applications in many other food modification applications, like production of structured phospholipids (e.g., derivatives of phosphatidylcholine), tuning the properties of flour, etc. Moreover, the enzyme has been used in fine chemistry (resolution of racemic mixtures), in the production of aromas and fragrances, polymers modification, etc. Some papers show the use of the enzyme in biodiesel production. Moreover, we present the different technologies applied to obtain a suitable immobilized biocatalyst, remarking the immobilization via interfacial activation and how heterofunctional acyl supports may solve some of the limitations. Immobilized enzyme physical and chemical modifications have also been presented. Finally, Lecitase Ultra has been one of the model enzymes in a new strategy to coimmobilize lipases and other less stable enzymes.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
loey发布了新的文献求助10
1秒前
长情的涔完成签到 ,获得积分10
2秒前
姽婳wy发布了新的文献求助10
2秒前
LiuXianBao完成签到,获得积分10
3秒前
4秒前
忧郁柠檬发布了新的文献求助10
4秒前
壮观傲霜完成签到 ,获得积分10
5秒前
科研通AI2S应助不安河水采纳,获得10
5秒前
Akim应助普鲁卡因采纳,获得10
5秒前
5秒前
123完成签到,获得积分10
6秒前
yar完成签到,获得积分10
6秒前
苏倩发布了新的文献求助10
8秒前
小张在进步完成签到,获得积分10
8秒前
orixero应助LUJyyyy采纳,获得10
8秒前
8秒前
pghr发布了新的文献求助10
9秒前
11秒前
11秒前
12秒前
12秒前
hufan2441发布了新的文献求助10
12秒前
完美世界应助啦啦采纳,获得10
13秒前
安详中蓝发布了新的文献求助10
13秒前
14秒前
李健的小迷弟应助Sewerant采纳,获得10
14秒前
陈玉婷发布了新的文献求助10
14秒前
14秒前
潇洒之卉发布了新的文献求助10
16秒前
17秒前
普鲁卡因发布了新的文献求助10
18秒前
体贴初彤发布了新的文献求助10
18秒前
123发布了新的文献求助10
18秒前
19秒前
hufan2441完成签到,获得积分10
19秒前
苏倩完成签到,获得积分10
20秒前
江流有声完成签到,获得积分10
21秒前
852应助hufan2441采纳,获得10
21秒前
22秒前
22秒前
高分求助中
Востребованный временем 2500
Injection and Compression Molding Fundamentals 1000
Classics in Total Synthesis IV: New Targets, Strategies, Methods 1000
Mantids of the euro-mediterranean area 600
The Oxford Handbook of Educational Psychology 600
Mantodea of the World: Species Catalog Andrew M 500
Insecta 2. Blattodea, Mantodea, Isoptera, Grylloblattodea, Phasmatodea, Dermaptera and Embioptera 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 内科学 物理 纳米技术 计算机科学 基因 遗传学 化学工程 复合材料 免疫学 物理化学 细胞生物学 催化作用 病理
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3422515
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3022733
关于积分的说明 8902510
捐赠科研通 2710194
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1486341
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 687038
邀请新用户注册赠送积分活动 682261