Crystal structure of the tenth type III cell adhesion module of human fibronectin

反平行(数学) 纤维连接蛋白 结晶学 测试表 晶体结构 肽序列 化学 蛋白质二级结构 氨基酸 重组DNA 序列(生物学) 粘附 蛋白质结构 立体化学 生物化学 细胞 基因 物理 磁场 有机化学 量子力学
作者
Craig D. Dickinson,B. Veerapandian,Xiaoping Dai,R. Hamlin,Nguyen‐Huu Xuong,Erkki Ruoslahti,Kathryn R. Ely
出处
期刊:Journal of Molecular Biology [Elsevier BV]
卷期号:236 (4): 1079-1092 被引量:205
标识
DOI:10.1016/0022-2836(94)90013-2
摘要

The crystal structure of the cell adhesion module of fibronectin (FNIII10) has been determined at 1.8 A resolution. A recombinant fragment corresponding to the tenth type III module of human fibronectin was crystallized in space group P2(1) with a = 30.7, b = 35.1 and c = 37.7 A and beta = 107 degrees. The structure was determined by molecular replacement and refined by least squares methods. The crystallographic R-factor for the final model of the 91 amino acid module plus 56 solvent atoms is 0.18 for 10 to 1.8 A data. The module consists of two layers of beta-sheet, one with three antiparallel strands and the other with four antiparallel strands. The beta-sheets enclose a hydrophobic core of 24 amino acid side-chains. The module contains the RGD cell recognition sequence in a flexible loop connecting two beta-strands. The tertiary structure of the FNIII10 module has been used to develop a structure-based sequence alignment of 17 type III modules in fibronectin based on the striking conservation of homologous hydrophobic residues. A similar pattern of homologous alternating hydrophobic residues is also evident in a comparison of type III modules in proteins unrelated to fibronectin such as cytokine receptors and muscle proteins.
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