Crystal structure of the tenth type III cell adhesion module of human fibronectin

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作者
Craig D. Dickinson,B. Veerapandian,Xiaoping Dai,R. Hamlin,Nguyen‐Huu Xuong,Erkki Ruoslahti,Kathryn R. Ely
出处
期刊:Journal of Molecular Biology [Elsevier BV]
卷期号:236 (4): 1079-1092 被引量:205
标识
DOI:10.1016/0022-2836(94)90013-2
摘要

The crystal structure of the cell adhesion module of fibronectin (FNIII10) has been determined at 1.8 A resolution. A recombinant fragment corresponding to the tenth type III module of human fibronectin was crystallized in space group P2(1) with a = 30.7, b = 35.1 and c = 37.7 A and beta = 107 degrees. The structure was determined by molecular replacement and refined by least squares methods. The crystallographic R-factor for the final model of the 91 amino acid module plus 56 solvent atoms is 0.18 for 10 to 1.8 A data. The module consists of two layers of beta-sheet, one with three antiparallel strands and the other with four antiparallel strands. The beta-sheets enclose a hydrophobic core of 24 amino acid side-chains. The module contains the RGD cell recognition sequence in a flexible loop connecting two beta-strands. The tertiary structure of the FNIII10 module has been used to develop a structure-based sequence alignment of 17 type III modules in fibronectin based on the striking conservation of homologous hydrophobic residues. A similar pattern of homologous alternating hydrophobic residues is also evident in a comparison of type III modules in proteins unrelated to fibronectin such as cytokine receptors and muscle proteins.
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