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Selenium Utilization by GPX4 Is Required to Prevent Hydroperoxide-Induced Ferroptosis

硒代半胱氨酸 生物 硒蛋白 半胱氨酸 GPX4 氨基酸 硒蛋白P 细胞生物学 谷胱甘肽 生物化学 化学 有机化学 谷胱甘肽过氧化物酶
作者
Irina Ingold,Carsten Berndt,Sabine Schmitt,Sebastian Doll,Gereon Poschmann,Katalin Buday,Antonella Roveri,Xiaoxiao Peng,Florêncio P. Freitas,Tobias Seibt,Lisa Mehr,Michaela Aichler,Axel Walch,Daniel Lamp,Martin Jastroch,Sayuri Miyamoto,Wolfgang Wurst,Fulvio Ursini,Elias Arnér,Noelia Fradejas‐Villar,Ulrich Schweizer,Hans Zischka,José Pedro Friedmann Angeli,Marcus Conrad
出处
期刊:Cell [Elsevier]
卷期号:172 (3): 409-422.e21 被引量:1064
标识
DOI:10.1016/j.cell.2017.11.048
摘要

Summary

Selenoproteins are rare proteins among all kingdoms of life containing the 21st amino acid, selenocysteine. Selenocysteine resembles cysteine, differing only by the substitution of selenium for sulfur. Yet the actual advantage of selenolate- versus thiolate-based catalysis has remained enigmatic, as most of the known selenoproteins also exist as cysteine-containing homologs. Here, we demonstrate that selenolate-based catalysis of the essential mammalian selenoprotein GPX4 is unexpectedly dispensable for normal embryogenesis. Yet the survival of a specific type of interneurons emerges to exclusively depend on selenocysteine-containing GPX4, thereby preventing fatal epileptic seizures. Mechanistically, selenocysteine utilization by GPX4 confers exquisite resistance to irreversible overoxidation as cells expressing a cysteine variant are highly sensitive toward peroxide-induced ferroptosis. Remarkably, concomitant deletion of all selenoproteins in Gpx4cys/cys cells revealed that selenoproteins are dispensable for cell viability provided partial GPX4 activity is retained. Conclusively, 200 years after its discovery, a specific and indispensable role for selenium is provided.
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