RNA-Induced Conformational Switching and Clustering of G3BP Drive Stress Granule Assembly by Condensation

应力颗粒 生物 核糖核酸 多形体 核糖核蛋白 分子内力 生物物理学 细胞生物学 构象变化 翻译(生物学) 信使核糖核酸 生物化学 核糖体 基因 立体化学 化学
作者
Jordina Guillén‐Boixet,Andrii Kopach,Alex S. Holehouse,Sina Wittmann,Marcus Jahnel,Raimund Schlüßler,Kyoohyun Kim,Irmela R. E. A. Trussina,Jie Wang,Daniel Matějů,Ina Poser,Shovamayee Maharana,Martine Ruer,Doris Richter,Xiaojie Zhang,Young Tae Chang,Jochen Guck,Alf Honigmann,Julia Mahamid,Anthony Hyman,Rohit V. Pappu,Simon Alberti,Titus M. Franzmann
出处
期刊:Cell [Cell Press]
卷期号:181 (2): 346-361.e17 被引量:597
标识
DOI:10.1016/j.cell.2020.03.049
摘要

Summary

Stressed cells shut down translation, release mRNA molecules from polysomes, and form stress granules (SGs) via a network of interactions that involve G3BP. Here we focus on the mechanistic underpinnings of SG assembly. We show that, under non-stress conditions, G3BP adopts a compact auto-inhibited state stabilized by electrostatic intramolecular interactions between the intrinsically disordered acidic tracts and the positively charged arginine-rich region. Upon release from polysomes, unfolded mRNAs outcompete G3BP auto-inhibitory interactions, engendering a conformational transition that facilitates clustering of G3BP through protein-RNA interactions. Subsequent physical crosslinking of G3BP clusters drives RNA molecules into networked RNA/protein condensates. We show that G3BP condensates impede RNA entanglement and recruit additional client proteins that promote SG maturation or induce a liquid-to-solid transition that may underlie disease. We propose that condensation coupled to conformational rearrangements and heterotypic multivalent interactions may be a general principle underlying RNP granule assembly.
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