Difference in Conformation of Virginiamycin M1 in Chloroform and Bound Form in the 50S Ribosome or Streptogramin Acetyltransferase

维吉尼亚霉素 化学 氯仿 50年代 晶体结构 结晶学 核糖体 立体化学 生物化学 色谱法 基因 核糖核酸 抗生素
作者
Jason Dang,Basti Bergdahl,Frances Separovic,Robert T. C. Brownlee,Robert P. Metzger
出处
期刊:Australian Journal of Chemistry [CSIRO Publishing]
卷期号:57 (5): 415-415 被引量:7
标识
DOI:10.1071/ch03326
摘要

The conformation of virginiamycin M1 (VM1) in chloroform, determined by high-resolution NMR experiments, differs significantly from that of the X-ray crystal structure of VM1 bound to the 50S ribosome and to the active site of a streptogramin acetyltransferase enzyme. This implies that the binding process to these entities causes a major change in VM1 conformation.

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