Structure of the DNA-bound BRCA1 C-terminal Region from Human Replication Factor C p140 and Model of the Protein-DNA Complex

HMG盒 SeqA蛋白质结构域 原点识别复合体 复制因子C 生物 DNA复制 复制蛋白A DNA结合位点 DNA连接酶 DNA 蛋白质-DNA相互作用 真核细胞DNA复制 染色体复制控制 DNA钳 细胞生物学 DNA结合蛋白 生物化学 转录因子 核糖核酸 基因 逆转录酶 发起人 基因表达
作者
Masakazu Kobayashi,Eiso Ab,Alexandre M. J. J. Bonvin,Gregg Siegal
出处
期刊:Journal of Biological Chemistry [Elsevier]
卷期号:285 (13): 10087-10097 被引量:39
标识
DOI:10.1074/jbc.m109.054106
摘要

BRCA1 C-terminal domain (BRCT)-containing proteins are found widely throughout the animal and bacteria kingdoms where they are exclusively involved in cell cycle regulation and DNA metabolism. Whereas most BRCT domains are involved in protein-protein interactions, a small subset has bona fide DNA binding activity. Here, we present the solution structure of the BRCT region of the large subunit of replication factor C bound to DNA and a model of the structure-specific complex with 5'-phosphorylated double-stranded DNA. The replication factor C BRCT domain possesses a large basic patch on one face, which includes residues that are structurally conserved and ligate the phosphate in phosphopeptide binding BRCT domains. An extra alpha-helix at the N terminus, which is required for DNA binding, inserts into the major groove and makes extensive contacts to the DNA backbone. The model of the protein-DNA complex suggests 5'-phosphate recognition by the BRCT domains of bacterial NAD(+)-dependent ligases and a nonclamp loading role for the replication factor C complex in DNA transactions.
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