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A distinct mechanism for the ABC transporter BtuCD–BtuF revealed by the dynamics of complex formation

ATP结合盒运输机 大肠杆菌 生物化学 运输机 化学 麦芽糖 血浆蛋白结合 膜转运蛋白 麦芽糖结合蛋白 转运蛋白 生物 膜蛋白 生物物理学 基因 融合蛋白 重组DNA
作者
Oded Lewinson,Allen T. Lee,Kaspar P. Locher,Douglas C. Rees
出处
期刊:Nature Structural & Molecular Biology [Nature Portfolio]
卷期号:17 (3): 332-338 被引量:100
标识
DOI:10.1038/nsmb.1770
摘要

ATP-binding cassette (ABC) transporters are integral membrane proteins that translocate a diverse array of substrates across cell membranes. We present here the dynamics of complex formation of three structurally characterized ABC transporters-the BtuCD vitamin B(12) importer and MetNI d/l-methionine importer from Escherichia coli and the Hi1470/1 metal-chelate importer from Haemophilus influenzae-in complex with their cognate binding proteins. Similarly to other ABC importers, MetNI interacts with its binding protein with low affinity (K(d) approximately 10(-4) M). In contrast, BtuCD-BtuF and Hi1470/1-Hi1472 form stable, high-affinity complexes (K(d) approximately 10(-13) and 10(-9) M, respectively). In BtuCD-BtuF, vitamin B(12) accelerates the complex dissociation rate approximately 10(7)-fold, with ATP having an additional destabilizing effect. The findings presented here highlight substantial mechanistic differences between BtuCD-BtuF, and likely Hi1470/1-Hi1472, and the better-characterized maltose and related ABC transport systems, indicating that there is considerable mechanistic diversity within this large protein super-family.
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