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Structure–function analysis of a novel member of the LIV‐1 subfamily of zinc transporters, ZIP14

亚科 运输机 组氨酸 溶质载体族 跨膜结构域 转运蛋白 膜转运蛋白 跨膜蛋白 生物化学 生物 膜蛋白 化学 氨基酸 基因 受体 有机化学
作者
KM Taylor,Helen Morgan,Andrea JOHNSON,Robert I. Nicholson
出处
期刊:FEBS Letters [Wiley]
卷期号:579 (2): 427-432 被引量:162
标识
DOI:10.1016/j.febslet.2004.12.006
摘要

Here, we report the first investigation of a novel member of the LZT (LIV‐1 subfamily of ZIP zinc Transporters) subfamily of zinc influx transporters. LZT subfamily sequences all contain a unique and highly conserved metalloprotease motif (HEXPHEXGD) in transmembrane domain V with both histidine residues essential for zinc transport by ZIP (Zrt‐, Irt‐like Proteins) transporters. We investigate here whether ZIP14 (SLC39A14), lacking the initial histidine in this motif, is still able to transport zinc. We demonstrate that this plasma membrane located glycosylated protein functions as a zinc influx transporter in a temperature‐dependant manner.

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