Preparation and characterization of tilapia protein isolate – Hyaluronic acid complexes using a pH-driven method for improving the stability of tilapia protein isolate emulsion

乳状液 化学 透明质酸 罗非鱼 共价键 色谱法 氢键 疏水效应 核化学 生物化学 有机化学 分子 遗传学 渔业 生物
作者
Mengya Xie,Chunxia Zhou,Xiang Li,Huanta Ma,Qingguan Liu,Pengzhi Hong
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:445: 138703-138703 被引量:18
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2024.138703
摘要

This study aimed to investigate the non-covalent complexation between hyaluronic acid (HA) and tilapia protein isolate (TPI) on the stability of oil-in-water (O/W) TPI emulsion. The results showed that HA binds to TPI through electrostatic, hydrophobic, and hydrogen bonding interactions, forming homogeneous hydrophilic TPI-HA complexes. The binding of HA promoted the structural folding of TPI and altered its secondary structure during pH neutralization. The TPI-HA complexes presented significantly improved EAI and ESI (P < 0.05) when the HA concentration was 0.8 % (w/v). Emulsion characterization showed that HA promoted the transfer of TPI to the O/W interface, forming an emulsion with excellent stability, which, combined with the high surface charge and strong spatial site resistance effect of HA, improved TPI emulsion stability. Therefore, non-covalent complexation with HA is an effective strategy to improve the stability of TPI emulsion.
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