Metal cofactor requirement of β-lactamase II

化学 辅因子 硫醇 水溶液中的金属离子 蜡样芽孢杆菌 金属 配体(生物化学) 酶分析 基质(水族馆) 立体化学 试剂 生物化学 细菌 有机化学 受体 生物 遗传学 生态学
作者
Richard B. Davies,E. P. Abraham
出处
期刊:Biochemical Journal [Portland Press]
卷期号:143 (1): 129-135 被引量:110
标识
DOI:10.1042/bj1430129
摘要

1. The apoenzyme obtained on removal of Zn(2+) from beta-lactamase II from Bacillus cereus 569/H/9 showed less than 0.001% of the activity of the Zn(2+)-containing enzyme. 2. Removal of Zn(2+) led to a conformational change in the enzyme and partial unmasking of a thiol group. 3. Replacement of Zn(2+) by Co(2+), Cd(2+), Mn(2+) or Hg(2+) gave enzymes with significant, but lower, beta-lactamase activity. No activity was detected in the presence of Cu(2+), Ni(2+), Mg(2+) or Ca(2+). 4. Equilibrium dialysis indicated that the enzyme had at least two Zn(2+) binding sites. With benzylpenicillin as substrate the variation in activity with concentration of Zn(2+) indicated that activity paralleled binding of Zn(2+) to the site of highest affinity. 5. Replacement of Zn(2+) by Co(2+) and Cd(2+) gave enzymes with absorption bands at 340 and 245nm respectively, and raised the question of whether the thiol group in the enzyme is a metal-ion ligand. 6. Reduction of the product obtained by reaction of denatured beta-lactamase II with Ellman's reagent [5,5'-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)] gave a protein which could refold to produce beta-lactamase II activity in high yield.

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