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Activation of lysine-specific demethylase 1 inhibitor peptide by redox-controlled cleavage of a traceless linker

连接器 化学 环肽 蛋白质水解 脱甲基酶 肽序列 靶肽 组合化学 立体化学 劈理(地质) 生物化学 赖氨酸 体外 氨基酸 基因 操作系统 工程类 岩土工程 断裂(地质) 表观遗传学 计算机科学
作者
Yuichi Amano,Naoki Umezawa,Shin Sato,Hirotaka Watanabe,Takashi Umehara,Tsunehiko Higuchi
出处
期刊:Bioorganic & Medicinal Chemistry [Elsevier]
卷期号:25 (3): 1227-1234 被引量:15
标识
DOI:10.1016/j.bmc.2016.12.033
摘要

We have previously employed cyclization of a linear peptide as a strategy to modulate peptide function and properties, but cleavage to regenerate the linear peptide left parts of the linker structure on the peptide, interfering with its activity. Here, we focused on cyclization of a linear peptide via a “traceless” disulfide-based linkage that would be cleaved and completely removed in a reducing environment, regenerating the original linear peptide without any linker-related structure. Thus, the linker would serve as a redox switch that would be activated in the intracellular environment. We applied this strategy to a lysine-specific demethylase 1 (LSD1) inhibitor peptide 1. The resulting cyclic peptide 2 exhibited approximately 20 times weaker LSD1-inhibitory activity than peptide 1. Upon addition of reducing reagent, the linker was completely removed to regenerate the linear peptide 1, with full restoration of the LSD1-inhibitory activity. In addition, the cyclic peptide was far less susceptible to proteolysis than the linear counterpart. Thus, this switch design not only enables control of functional activity, but also improves stability. This approach should be applicable to a wide range of peptides, and may be useful in the development of peptide pharmaceuticals.
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