Non-Histone Arginine Methylation by Protein Arginine Methyltransferases

甲基转移酶 组蛋白 甲基化 精氨酸 蛋白质精氨酸甲基转移酶5 RNA剪接 EZH2型 生物 生物化学 组蛋白甲基化 表观遗传学 选择性拼接 细胞生物学 组蛋白甲基转移酶 蛋白质甲基化 DNA甲基化 基因表达 DNA 基因 核糖核酸 信使核糖核酸 氨基酸
作者
Ayad A. Al-Hamashi,Krystal Diaz,Rong Huang
出处
期刊:Current Protein & Peptide Science [Bentham Science]
卷期号:21 (7): 699-712 被引量:27
标识
DOI:10.2174/1389203721666200507091952
摘要

Protein arginine methyltransferase (PRMT) enzymes play a crucial role in RNA splicing, DNA damage repair, cell signaling, and differentiation. Arginine methylation is a prominent posttransitional modification of histones and various non-histone proteins that can either activate or repress gene expression. The aberrant expression of PRMTs has been linked to multiple abnormalities, notably cancer. Herein, we review a number of non-histone protein substrates for all nine members of human PRMTs and how PRMT-mediated non-histone arginine methylation modulates various diseases. Additionally, we highlight the most recent clinical studies for several PRMT inhibitors.
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