Comparative studies of interaction of β-lactoglobulin with three polyphenols

化学 多酚 圆二色性 蛋白质二级结构 猝灭(荧光) 绿原酸 傅里叶变换红外光谱 荧光 食品科学 生物化学 色谱法 化学工程 物理 量子力学 工程类 抗氧化剂
作者
Jinhui Xu,Minghao Hao,Qifan Sun,Lin Tang
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier BV]
卷期号:136: 804-812 被引量:147
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2019.06.053
摘要

To investigate the interaction mechanism between bovine protein β-lactoglobulin (β-LG) and theaflavin (TA), chlorogenic acid (CA) and delphinidin-3-O-glucoside (D3G), multi-spectrometry analytical methods and molecular modeling were applied. Fluorescence experiments proved that polyphenols strongly quenched the intrinsic fluorescence of β-LG mainly through static quenching and the main interaction force was hydrophobic interaction. Moreover, Fourier transform infrared (FTIR) and circular dichroism (CD) indicated that polyphenols changed β-LG secondary and tertiary structure. Enzyme-linked immunosorbent assay and molecular modeling study manifested that complex of β-LG with polyphenols could significantly reduce the IgE-binding capacity of β-LG due to the polyphenol binding site directly obscures the IgE linear epitopes. In conclusion, polyphenols had impact on the structure and potential functionality of β-LG, which would be valuable in dairy processing industry and food nutrition security.
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