Molecular Insights into Glycogen α-Particle Formation

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作者
Mitchell A. Sullivan,Mitchell J. O’Connor,Felipe Umana,Eugeni Roura,Kevin S. Jack,David Stapleton,Robert G. Gilbert
出处
期刊:Biomacromolecules [American Chemical Society]
卷期号:13 (11): 3805-3813 被引量:52
标识
DOI:10.1021/bm3012727
摘要

Glycogen, a hyperbranched complex glucose polymer, is an intracellular glucose store that provides energy for cellular functions, with liver glycogen involved in blood-glucose regulation. Liver glycogen comprises complex α particles made up of smaller β particles. The recent discovery that these α particles are smaller and fewer in diabetic, compared with healthy, mice highlights the need to elucidate the nature of α-particle formation; this paper tests various possibilities for binding within α particles. Acid hydrolysis effects, examined using dynamic light scattering and size exclusion chromatography, showed that the binding is not simple α-(1→4) or α-(1→6) glycosidic linkages. There was no significant change in α particle size after the addition of various reagents, which disrupt disulfide, protein, and hydrogen bonds and hydrophobic interactions. The results are consistent with proteinaceous binding between β particles in α particles, with the inability of protease to break apart particles being attributed to steric hindrance.
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