Unraveling the Biophysical Mechanisms of How Antiviral Detergents Disrupt Supported Lipid Membranes: Toward Replacing Triton X-100

石英晶体微天平 胶束 化学 脂质双层 临界胶束浓度 生物物理学 Triton X-100 生物膜 磷脂 生物化学 吸附 肺表面活性物质 有机化学 生物 水溶液
作者
Negin Gooran,Sue Woon Tan,Shelli L. Frey,Joshua A. Jackman
出处
期刊:Langmuir [American Chemical Society]
卷期号:40 (12): 6524-6536 被引量:1
标识
DOI:10.1021/acs.langmuir.4c00174
摘要

Triton X-100 (TX-100) is a membrane-disrupting detergent that is widely used to inactivate membrane-enveloped viral pathogens, yet is being phased out due to environmental safety concerns. Intense efforts are underway to discover regulatory acceptable detergents to replace TX-100, but there is scarce mechanistic understanding about how these other detergents disrupt phospholipid membranes and hence which ones are suitable to replace TX-100 from a biophysical interaction perspective. Herein, using the quartz crystal microbalance-dissipation (QCM-D) and electrochemical impedance spectroscopy (EIS) techniques in combination with supported lipid membrane platforms, we characterized the membrane-disruptive properties of a panel of TX-100 replacement candidates with varying antiviral activities and identified two distinct classes of membrane-interacting detergents with different critical micelle concentration (CMC) dependencies and biophysical mechanisms. While all tested detergents formed micelles, only a subset of the detergents caused CMC-dependent membrane solubilization similarly to that of TX-100, whereas other detergents adsorbed irreversibly to lipid membrane interfaces in a CMC-independent manner. We compared these biophysical results to virus inactivation data, which led us to identify that certain membrane-interaction profiles contribute to greater antiviral activity and such insights can help with the discovery and validation of antiviral detergents to replace TX-100.
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