A computational study of the reaction mechanism and stereospecificity of dihydropyrimidinase

立体专一性 活动站点 基质(水族馆) 质子化 催化作用 化学 亲核细胞 嘧啶 残留物(化学) 过渡状态 立体化学 有机化学 离子 海洋学 地质学
作者
Wijitra Meelua,Tanchanok Wanjai,Natechanok Thinkumrob,Julianna Oláh,James R. Ketudat Cairns,Supa Hannongbua,Ulf Ryde,Jitrayut Jitonnom
出处
期刊:Physical Chemistry Chemical Physics [Royal Society of Chemistry]
卷期号:25 (12): 8767-8778 被引量:10
标识
DOI:10.1039/d2cp05262h
摘要

DFT calculations reveal mechanistic insights and different preferences in the substrate specificity of the dihydropyrimidinase from yeast and bacteria as well as the role of stereo-gate-loop residues in the stereospecificity of catalysis.
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