Germinated chickpea protein ficin hydrolysate and its peptides inhibited glucose uptake and affected the bitter receptor signaling pathway in vitro

水解物 豆科植物 体外 受体 化学 生物化学 IC50型 成分 维西林 食品科学 贮藏蛋白 水解 基因
作者
Subhiksha Chandrasekaran,Elvira González de Mejı́a
出处
期刊:Food & Function [The Royal Society of Chemistry]
卷期号:14 (18): 8467-8486 被引量:6
标识
DOI:10.1039/d3fo01408h
摘要

The objective of this study was to evaluate germinated chickpea protein hydrolysate (GCPH) in vitro for its effect on markers of type 2 diabetes (T2D) and bitter taste receptor expression in intestinal epithelial cells. Protein hydrolysate was obtained using ficin, and the resulting peptides were sequenced using LC-ESI-MS/MS. Caco-2 cells were used to determine glucose uptake and extra-oral bitter receptor activation. Three peptides, VVFW, GEAGR, and FDLPAL, were identified in legumin. FDLPAL was the most potent peptide in molecular docking studies with a DPP-IV energy of affinity of -9.8 kcal mol-1. GCPH significantly inhibited DPP-IV production by Caco-2 cells (IC50 = 2.1 mM). Glucose uptake was inhibited in a dose-dependent manner (IC25 = 2.0 mM). A negative correlation was found between glucose uptake and PLCβ2 expression in Caco-2 cells (R value, -0.62). Thus, GCPH has the potential to be commercialized as a functional ingredient.
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