Lactylation of NAT10 promotes N4‐acetylcytidine modification on tRNASer-CGA-1-1 to boost oncogenic DNA virus KSHV reactivation

生物 核糖核酸 病毒学 乙酰转移酶 溶解循环 病毒 病毒蛋白 病毒复制 细胞生物学 分子生物学 基因 遗传学 乙酰化
作者
Qin Yan,Jing Zhou,Yang Gu,Wenjing Huang,Mingpeng Ruan,Haoran Zhang,Tianjiao Wang,Pengjun Wei,Guochun Chen,Li Wan,Chun Lu
出处
期刊:Cell Death & Differentiation [Springer Nature]
标识
DOI:10.1038/s41418-024-01327-0
摘要

Abstract N 4 -acetylcytidine (ac 4 C), a conserved but recently rediscovered RNA modification on tRNAs, rRNAs and mRNAs, is catalyzed by N -acetyltransferase 10 (NAT10). Lysine acylation is a ubiquitous protein modification that controls protein functions. Our latest study demonstrates a NAT10-dependent ac 4 C modification, which occurs on the polyadenylated nuclear RNA (PAN) encoded by oncogenic DNA virus Kaposi’s sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), can induce KSHV reactivation from latency and activate inflammasome. However, it remains unclear whether a novel lysine acylation occurs in NAT10 during KSHV reactivation and how this acylation of NAT10 regulates tRNAs ac 4 C modification. Here, we showed that NAT10 was lactylated by α-tubulin acetyltransferase 1 (ATAT1), as a writer at the critical domain, to exert RNA acetyltransferase function and thus increase the ac 4 C level of tRNA Ser-CGA-1-1 . Mutagenesis at the ac 4 C site in tRNA Ser-CGA-1-1 inhibited its ac 4 C modifications, translation efficiency of viral lytic genes, and virion production. Mechanistically, KSHV PAN orchestrated NAT10 and ATAT1 to enhance NAT10 lactylation, resulting in tRNA Ser-CGA-1-1 ac 4 C modification, eventually boosting KSHV reactivation. Our findings reveal a novel post-translational modification in NAT10, as well as expand the understanding about tRNA-related ac 4 C modification during KSHV replication, which may be exploited to design therapeutic strategies for KSHV-related diseases.
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