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A modification of the Ellman procedure for the estimation of protein sulfhydryl groups

化学 试剂 变性(裂变材料) 色谱法 鼹鼠 硫醇 DTNB公司 生物化学 血红素 化学改性 半胱氨酸 有机化学 核化学 谷胱甘肽
作者
Peter H.W. Butterworth,Harold Baum,John W. Porter
出处
期刊:Archives of Biochemistry and Biophysics [Elsevier]
卷期号:118 (3): 716-723 被引量:128
标识
DOI:10.1016/0003-9861(67)90409-2
摘要

The reaction of the Ellman reagent [5,5′-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)] with a protein sulfhydryl group yields 1 mole of thiophenylated protein and 1 mole of thiophenylate anion, when the reaction is carried out above pH 7.0. The quantity of thiophenylate anion liberated in this reaction is then determined by light absorption measurement at 412 mμ. In the present paper, this technique is modified so that the thiophenylated protein is isolated from the reaction mixture. The amount of thionitrobenzoic acid bound to the protein is then determined. Using this principle, sulfhydryl analyses have been successfully made on (1) a sulfhydryl-containing protein in the presence of a reduced thiol; (2) heme proteins; (3) an insoluble protein; and (4) a protein rendered insoluble by denaturation. The classical Ellman procedure cannot be used for assays of free sulfhydryl groups on any of these proteins.
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