亲爱的研友该休息了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整地填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!身体可是革命的本钱,早点休息,好梦!

Influence of protein configuration on aggregation kinetics of nanoplastics in aquatic environment

化学 圆二色性 动态光散射 牛血清白蛋白 动力学 离子强度 疏水效应 荧光 结晶学 水动力半径 位阻效应 生物物理学 分析化学(期刊) 化学工程 色谱法 立体化学 水溶液 有机化学 物理 工程类 生物 纳米颗粒 量子力学 胶束
作者
Ziqing Huang,Chengyu Chen,Yanjun Liu,Sijia Liu,Dehua Zeng,Chen Yang,Weilin Huang,Zhi Dang
出处
期刊:Water Research [Elsevier]
卷期号:219: 118522-118522 被引量:42
标识
DOI:10.1016/j.watres.2022.118522
摘要

Aggregation kinetics of nanoplastics in aquatic environment are influenced by their interactions with proteins having different structures and properties. This study employed time-resolved dynamic light scattering (TR-DLS) to investigate the effects of 5 proteins (bovine hemoglobin (BHb), bovine (BSA) and human serum albumin (HSA), collagen type I (Col I), and bovine casein (CS)) on aggregation kinetics of polystyrene nanoplastics (PSNPs) under natural water conditions, which were simulated using various ionic strength (1-1000 mM NaCl and 0.01-100 mM CaCl2), pH (3-9), and protein concentration (1-5 mg/L of total organic carbon). The results indicated that the interactions between proteins and PSNPs strongly depended on electrostatic properties, protein structures, and solution chemistries, which induced distinct aggregation behaviors in NaCl and CaCl2 solutions. Electrostatic repulsion and steric hindrance dominated their interactions in NaCl solution by stabilizing PSNPs with the order of spherical BSA and disordered CS > heart-shaped HSA > fibrillar Col I; whereas positively charged BHb destabilized PSNPs with aggregation rate of 1.71 nm/s at 300 mM NaCl. In contrast, at CaCl2 concentration below 20 mM, proteins destabilized PSNPs following the sequence of HSA > BHb > Col I > BSA depending on counterbalance among double layer compression, cation bridging, and steric hindrance; whereas CS stabilized PSNPs by precipitating Ca2+ that inhibited charge screening effect. Both protein concentration and solution pH affected protein corona formation, surface charge, and protein structure that altered stability of PSNPs. Characterizations using fluorescence spectroscopy, circular dichroism, and two-dimensional correlation analysis spectroscopy showed fluorescence quenching and ellipticity reduction of proteins, indicating strong adsorption affinity between PSNPs and proteins. The study provides insight to how protein configuration and water chemistry affect fate and transport of nanoplastics in aquatic environment.

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
1秒前
南宫初柒完成签到 ,获得积分10
5秒前
田様应助学术混子采纳,获得10
8秒前
科目三应助大气珊采纳,获得10
9秒前
桐桐应助彩色凌文采纳,获得10
13秒前
搜集达人应助王俊采纳,获得10
14秒前
18秒前
自觉羊完成签到 ,获得积分10
19秒前
WY完成签到 ,获得积分10
21秒前
深情安青应助zky采纳,获得10
23秒前
28秒前
29秒前
30秒前
传奇3应助charlotte采纳,获得10
31秒前
小蝶完成签到 ,获得积分10
32秒前
学术混子发布了新的文献求助10
32秒前
zky发布了新的文献求助10
34秒前
严明发布了新的文献求助10
37秒前
常川禹应助eileen采纳,获得10
38秒前
Apei完成签到 ,获得积分10
41秒前
学术混子完成签到,获得积分10
44秒前
47秒前
学时习完成签到 ,获得积分10
54秒前
56秒前
王俊发布了新的文献求助10
59秒前
开心点完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
1分钟前
1分钟前
1分钟前
田様应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
大个应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
单薄咖啡豆完成签到 ,获得积分10
1分钟前
Ken完成签到,获得积分10
1分钟前
Aprariouo完成签到 ,获得积分10
1分钟前
科研通AI6.3应助旧残月采纳,获得10
1分钟前
奔跑的睡觉完成签到 ,获得积分10
1分钟前
个性画笔完成签到,获得积分20
1分钟前
Rn完成签到 ,获得积分0
1分钟前
鲤鱼笑南完成签到,获得积分10
1分钟前
高分求助中
(应助此贴封号)【重要!!请各用户(尤其是新用户)详细阅读】【科研通的精品贴汇总】 10000
Modern Epidemiology, Fourth Edition 5000
Handbook of pharmaceutical excipients, Ninth edition 5000
Digital Twins of Advanced Materials Processing 2000
Weaponeering, Fourth Edition – Two Volume SET 2000
Polymorphism and polytypism in crystals 1000
Signals, Systems, and Signal Processing 610
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 纳米技术 化学工程 生物化学 物理 计算机科学 内科学 复合材料 催化作用 物理化学 光电子学 电极 冶金 细胞生物学 基因
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 6020849
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 7623465
关于积分的说明 16165695
捐赠科研通 5168593
什么是DOI,文献DOI怎么找? 2766101
邀请新用户注册赠送积分活动 1748520
关于科研通互助平台的介绍 1636091