Influence of protein configuration on aggregation kinetics of nanoplastics in aquatic environment

化学 圆二色性 动态光散射 牛血清白蛋白 动力学 离子强度 疏水效应 荧光 结晶学 水动力半径 位阻效应 生物物理学 分析化学(期刊) 化学工程 色谱法 立体化学 水溶液 有机化学 物理 工程类 生物 纳米颗粒 量子力学 胶束
作者
Ziqing Huang,Chengyu Chen,Yanjun Liu,Sijia Liu,Dehua Zeng,Chen Yang,Weilin Huang,Zhi Dang
出处
期刊:Water Research [Elsevier BV]
卷期号:219: 118522-118522 被引量:42
标识
DOI:10.1016/j.watres.2022.118522
摘要

Aggregation kinetics of nanoplastics in aquatic environment are influenced by their interactions with proteins having different structures and properties. This study employed time-resolved dynamic light scattering (TR-DLS) to investigate the effects of 5 proteins (bovine hemoglobin (BHb), bovine (BSA) and human serum albumin (HSA), collagen type I (Col I), and bovine casein (CS)) on aggregation kinetics of polystyrene nanoplastics (PSNPs) under natural water conditions, which were simulated using various ionic strength (1-1000 mM NaCl and 0.01-100 mM CaCl2), pH (3-9), and protein concentration (1-5 mg/L of total organic carbon). The results indicated that the interactions between proteins and PSNPs strongly depended on electrostatic properties, protein structures, and solution chemistries, which induced distinct aggregation behaviors in NaCl and CaCl2 solutions. Electrostatic repulsion and steric hindrance dominated their interactions in NaCl solution by stabilizing PSNPs with the order of spherical BSA and disordered CS > heart-shaped HSA > fibrillar Col I; whereas positively charged BHb destabilized PSNPs with aggregation rate of 1.71 nm/s at 300 mM NaCl. In contrast, at CaCl2 concentration below 20 mM, proteins destabilized PSNPs following the sequence of HSA > BHb > Col I > BSA depending on counterbalance among double layer compression, cation bridging, and steric hindrance; whereas CS stabilized PSNPs by precipitating Ca2+ that inhibited charge screening effect. Both protein concentration and solution pH affected protein corona formation, surface charge, and protein structure that altered stability of PSNPs. Characterizations using fluorescence spectroscopy, circular dichroism, and two-dimensional correlation analysis spectroscopy showed fluorescence quenching and ellipticity reduction of proteins, indicating strong adsorption affinity between PSNPs and proteins. The study provides insight to how protein configuration and water chemistry affect fate and transport of nanoplastics in aquatic environment.

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
iorpi完成签到,获得积分10
刚刚
岁月如歌完成签到 ,获得积分0
7秒前
Yas完成签到,获得积分10
8秒前
踏雾完成签到 ,获得积分10
8秒前
yuxi2025完成签到 ,获得积分10
8秒前
aspirin完成签到 ,获得积分10
9秒前
mike2012完成签到 ,获得积分10
11秒前
Hao完成签到,获得积分10
12秒前
木子李完成签到 ,获得积分10
14秒前
gxzsdf完成签到 ,获得积分10
19秒前
Dr W完成签到 ,获得积分10
28秒前
43秒前
行云流水完成签到,获得积分10
47秒前
风雨晴鸿完成签到 ,获得积分10
47秒前
合适乐巧完成签到 ,获得积分10
49秒前
50秒前
51秒前
旧雨新知完成签到 ,获得积分0
51秒前
等等发布了新的文献求助10
55秒前
55秒前
科研通AI2S应助郎艳梅采纳,获得10
59秒前
1分钟前
1分钟前
大气的寻雪完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
朴实的小萱完成签到 ,获得积分10
1分钟前
singlehzp完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
左安完成签到,获得积分10
1分钟前
盛夏夜未眠完成签到 ,获得积分10
1分钟前
张来发布了新的文献求助10
1分钟前
mictime完成签到,获得积分10
1分钟前
脑洞疼应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
Cold-Drink-Shop完成签到,获得积分10
1分钟前
糖宝完成签到 ,获得积分0
1分钟前
Eric完成签到,获得积分10
1分钟前
冷艳铁身完成签到 ,获得积分10
1分钟前
DiJia完成签到 ,获得积分10
2分钟前
MRJJJJ完成签到,获得积分10
2分钟前
MUAN完成签到 ,获得积分10
2分钟前
高分求助中
(应助此贴封号)【重要!!请各用户(尤其是新用户)详细阅读】【科研通的精品贴汇总】 10000
Elements of Propulsion: Gas Turbines and Rockets, Second Edition 1000
卤化钙钛矿人工突触的研究 1000
Engineering for calcareous sediments : proceedings of the International Conference on Calcareous Sediments, Perth 15-18 March 1988 / edited by R.J. Jewell, D.C. Andrews 1000
Wolffs Headache and Other Head Pain 9th Edition 1000
Continuing Syntax 1000
Signals, Systems, and Signal Processing 510
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 纳米技术 工程类 有机化学 化学工程 生物化学 计算机科学 物理 内科学 复合材料 催化作用 物理化学 光电子学 电极 细胞生物学 基因 无机化学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 6246697
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 8070108
关于积分的说明 16845865
捐赠科研通 5322862
什么是DOI,文献DOI怎么找? 2834283
邀请新用户注册赠送积分活动 1811763
关于科研通互助平台的介绍 1667516