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Lectin Structure

凝集素 蛋白质亚单位 C型凝集素 背景(考古学) 计算生物学 生物化学 化学 糖生物学 生物 糖蛋白 聚糖 基因 古生物学
作者
James M. Rini
出处
期刊:Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure [Annual Reviews]
卷期号:24 (1): 551-577 被引量:362
标识
DOI:10.1146/annurev.bb.24.060195.003003
摘要

Lectins comprise a structurally very diverse class of proteins characterized by their ability to bind carbohydrates with considerable specificity. They are found in organisms ranging from viruses and plants to humans and serve to mediate biological recognition events. Although lectins bind monosaccharides rather weakly, they employ common strategies for enhancing both the affinity and specificity of their interactions for more complex carbohydrate ligands. The terms subsite and subunit multivalency are defined to describe the ways in which these enhancements are achieved. Analysis of the X-ray crystal structures of different lectin types serves to illustrate how, in structural terms, subsite and subunit multivalency confer context-specific functional properties.
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