Isolation and Characteristics of Carboxypeptidase B from Zebra Blenny (Salaria basilisca) Viscera

乙二胺四乙酸 色谱法 化学 葡聚糖 基质(水族馆) 十二烷基硫酸钠 酶动力学 酶分析 羧肽酶 聚丙烯酰胺凝胶电泳 大小排阻色谱法 凝胶电泳 生物化学 生物 活动站点 螯合作用 生态学 有机化学
作者
Naourez Ktari,Hayet Ben Khaled,Imen Lassoued,Sofiane Ghorbel,Monçef Nasri
出处
期刊:Journal of Aquatic Food Product Technology [Taylor & Francis]
卷期号:23 (3): 208-220 被引量:1
标识
DOI:10.1080/10498850.2012.708388
摘要

AbstractCarboxypeptidase B (CPB) from zebra blenny (Salaria basilisca) viscera was purified using ammonium sulphate precipitation and Sephadex G-100 gel filtration, with a 28-fold increase in specific activity and 21.72% recovery. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 34.5 kDa by sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The optimum pH and temperature for the enzyme activity were around pH 8.0 and 60°C, respectively, using Hippuryl-l-Arg as a substrate. The enzyme was unstable above 50°C and below pH 5.0. The enzyme was activated by Co2+ and Zn2+ and inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA). The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was determined as S P S Y T K Y N T. The CPB kinetic constants, Km and kcat for Hippuryl-l-Arg, were 0.32 mM and 36.23 s−1, respectively.Keywordszebra blenny (S. basilisca)carboxypeptidase Bpurificationcharacterization
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