Global profiling of protein complex dynamics with an experimental library of protein interaction markers

蛋白质组 蛋白质组学 计算生物学 蛋白质动力学 蛋白酶 蛋白质-蛋白质相互作用 化学 酿酒酵母 血浆蛋白结合 蛋白质结构 生物 生物化学 酵母 基因
作者
Christian Doerig,Cathy Marulli,Thomas R. Peskett,Norbert Volkmar,Lorenzo Pantolini,Gabriel Studer,Camilla Paleari,Fabian Frommelt,Torsten Schwede,Natalie de Souza,Yves Barral,Paola Picotti
出处
期刊:Nature Biotechnology [Nature Portfolio]
被引量:1
标识
DOI:10.1038/s41587-024-02432-8
摘要

Abstract Methods to systematically monitor protein complex dynamics are needed. We introduce serial ultrafiltration combined with limited proteolysis-coupled mass spectrometry (FLiP–MS), a structural proteomics workflow that generates a library of peptide markers specific to changes in PPIs by probing differences in protease susceptibility between complex-bound and monomeric forms of proteins. The library includes markers mapping to protein-binding interfaces and markers reporting on structural changes that accompany PPI changes. Integrating the marker library with LiP–MS data allows for global profiling of protein–protein interactions (PPIs) from unfractionated lysates. We apply FLiP–MS to Saccharomyces cerevisiae and probe changes in protein complex dynamics after DNA replication stress, identifying links between Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase activity and the assembly state of several complexes. FLiP–MS enables protein complex dynamics to be probed on any perturbation, proteome-wide, at high throughput, with peptide-level structural resolution and informing on occupancy of binding interfaces, thus providing both global and molecular views of a system under study.
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