An investigation of the structure of silk fibroin

丝素 物理 结晶学 反平行(数学) 丝绸 化学 材料科学 量子力学 磁场 复合材料
作者
R.E. Marsh,Robert B. Corey,Linus Pauling
出处
期刊:Biochimica et Biophysica Acta [Elsevier]
卷期号:16: 1-34 被引量:700
标识
DOI:10.1016/0006-3002(55)90178-5
摘要

An investigation based on new X-ray diffraction data, including quantitative spectrometric measurements of X-ray intensities, has led to the derivation of the fundamental structural features of silk fibroin. The structure consists of extended polypeptide chains bonded together by lateral N—H…O hydrogen bonds to form antiparallel-chain pleated sheets. The sequence-G-X-G-X-G-X-in which G represents glycyl and X alanyl or seryl residues predominates throughout the structure, so that adjacent sheets pack together at distances of about 3.5 and 5.7 A. Longer inter-sheet distances are explained by the presence in the structure of the larger amino-acid residues, such as tyrosine. Une nouvelle étude de la diffraction des rayons X, comportant des mesures spectrométriques quantitatives des intensités des rayons, permet de proposer une structure fondamentale pour la fibroïne de la soie. Cette structure consiste en chaînes polypeptidiques allongées reliées entre elles par des liaisons hydrogène N—H…O latéraux pour former des lames plisées à chaînes antiparallèles. parallèles. La séquence -G-X-G-X-G-X-, dans laquelle G représente un résidu de glycocolle et X un résidu d'alanine ou de sérine, prédomine le long des chaînes, de telle façon que des lames adjacentes sont écartées d'environ 3.5 et 5.7 A. Des distances plus élevées entre les lames s'expliquent par la présence dans les chaînes d'amino-acides plus encombrants, tels que la tyrosine. Eine auf neuen Röntgenstreuungsergebnissen, einscbliesslich quantitativen spektrometrischen Intensitätsmessungen, beruhende Untersuchung hat zur Aufstellung des Strukturbildes von Seidenfibroin geführt. Die Struktur besteht aus gestreckten Polypeptidketten, die durch seitliche N—H…O Wasserstoffbrücken zusammengehalten werden und plissierte Schichten (pleated sheets) antiparalleler Ketten bilden. Die Reihenfolge -G-X-G-X-G-X-, in der G Glycin- und X Alanin- oder Serinreste darstellen, herrscht in der gesamten Struktur vor, so dass benachbarte Schichten auf einen Abstand von etwa 3.5 und 5.7 A zusammengepackt sind. Grössere Zwischenschichtabstände werden durch die Anwesenheit von grösseren Aminosäureresten in der Struktur, wie Tyrosin, erklärt.
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