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Structures and interactions in ‘bottlebrush’ neurofilaments: the role of charged disordered proteins in forming hydrogel networks

神经丝 蛋白质亚单位 细胞骨架 生物物理学 化学 小角X射线散射 细胞生物学 结晶学 生物 散射 生物化学 物理 细胞 免疫学 光学 基因 免疫组织化学
作者
Roy Beck,Joanna Deek,Cyrus R. Safinya
出处
期刊:Biochemical Society Transactions [Portland Press]
卷期号:40 (5): 1027-1031 被引量:39
标识
DOI:10.1042/bst20120101
摘要

NFs (neurofilaments), the major cytoskeletal constituent of myelinated axons in vertebrates, consist of three different molecular-mass subunit proteins, NF-L (low), NF-M (medium) and NF-H (high), assembled to form mature filaments with protruding intrinsically disordered C-terminal side-arms. Liquid crystal gel networks of side-arm-mediated NF assemblies play a key role in the mechanical stability of neuronal processes. Disruptions of the NF network, due to NF overaccumulation or incorrect side-arm interactions, are a hallmark of motor neuron diseases including amyotrophic lateral sclerosis. Using synchrotron small-angle X-ray scattering and various microscopy techniques, we have investigated the role of the peptide charges in the subunit side-arms on the structure and interaction of NFs. Our findings, which delineate the distinct roles of NF-M and NF-H in regulating NF interactions, shed light on possible mechanisms of disruption of optimal mechanical network properties.
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