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An Isotope Labeling Strategy for Methyl TROSY Spectroscopy

化学 质子化 高分子 动力学同位素效应 分子 异亮氨酸 光谱学 谱线 核磁共振 氨基酸 有机化学 亮氨酸 生物化学 物理 原子物理学 离子 量子力学 天文
作者
Vitali Tugarinov,Lewis E. Kay
出处
期刊:Journal of Biomolecular NMR [Springer Science+Business Media]
卷期号:28 (2): 165-172 被引量:204
标识
DOI:10.1023/b:jnmr.0000013824.93994.1f
摘要

Recently we have shown that HMQC spectra of protonated methyl groups in high molecular weight, highly deuterated proteins have large enhancements in sensitivity and resolution relative to HSQC-generated data sets. These enhancements derive from a TROSY effect in which complete cancellation of intra-methyl (1)H-(1)H and (1)H-(13)C dipolar interactions occurs for 50% of the signal in the case of HMQC, so long as the methyl is attached to a molecule tumbling in the macromolecular limit (Tugarinov, V., Hwang, P.M., Ollerenshaw, J.E., Kay, L.E. J. Am. Chem. Soc. (2003) 125, 10420-10428; Ollerenshaw, J.E., Tugarinov, V. and Kay, L.E. Magn. Reson. Chem. (2003) 41, 843-852. The first demonstration of this effect was made for isoleucine delta1 methyl groups in a highly deuterated 82 kDa protein, malate synthase G. As with (1)H-(15)N TROSY spectroscopy high levels of deuteration are critical for maximizing the TROSY effect. Here we show that excellent quality methyl TROSY spectra can be recorded on U-[(2)H] Iledelta1-[(13)CH(3)] Leu,Val-[(13)CH(3)/(12)CD(3)] protein samples, significantly extending the number of probes available for structural and dynamic studies of high molecular weight systems.
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