已入深夜,您辛苦了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整的填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!祝你早点完成任务,早点休息,好梦!

Structure, function and antagonists of urokinase-type plasminogen activator

克林格尔域 纤溶酶 丝氨酸蛋白酶 尿激酶 纤溶酶原激活剂 尿激酶受体 化学 蛋白酶 丝氨酸 整合素 维生素连接蛋白 连接器 细胞生物学 生物化学 癌症研究 受体 生物 遗传学 操作系统 计算机科学
作者
Maria Vincenza Carriero
出处
期刊:Frontiers in Bioscience [Frontiers Media SA]
卷期号:Volume (14): 3782-3782 被引量:39
标识
DOI:10.2741/3488
摘要

Urokinase (uPA) is a serine protease which converts plasminogen to plasmin, a broad-spectrum protease active on extracellular matrix (ECM) components. Like many components of the blood coagulation, fibrinolytic and complement cascades, uPA has a modular structure, including three conserved domains: a growth factor-like domain (GFD, residues 1 – 49), a kringle domain (residues 50 – 131), linked by an interdomain linker or "connecting peptide" (CP, residues 132 – 158) to the serine protease domain (residues 159 – 411). Although direct molecular interactions with urokinase receptor and integrins have been extensively described, the function of single uPA domains is not completely understood. Because of the causal involvment of uPA in cancer invasion and metastasis, the blockade of uPA interactions and activity with specific inhibitors is of interest for novel strategies in cancer therapy. New inhibitors derived from the interdomain linker or "connecting peptide" are coming into focus. This review summarizes the recent findings on the uPA structure-function relationship and provides further information on existing inhibitors of uPA multiple functions.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
1秒前
Mach发布了新的文献求助30
1秒前
3秒前
孝艺完成签到 ,获得积分10
7秒前
洁净百川完成签到 ,获得积分10
8秒前
10秒前
10秒前
暖酒清风完成签到 ,获得积分10
12秒前
越野完成签到 ,获得积分10
12秒前
16秒前
Limerencia完成签到,获得积分10
17秒前
寒冷哈密瓜完成签到 ,获得积分10
18秒前
风趣的茹嫣完成签到 ,获得积分10
18秒前
小丸子完成签到,获得积分10
19秒前
随性随缘随命完成签到 ,获得积分10
20秒前
爱76的5完成签到,获得积分10
21秒前
22秒前
隐形曼青应助Cxxxx采纳,获得10
22秒前
23秒前
余觅松发布了新的文献求助50
26秒前
科目三应助qiqi1111采纳,获得10
27秒前
a378514670发布了新的文献求助10
29秒前
AIA7发布了新的文献求助10
32秒前
wanci应助Anserbe采纳,获得10
34秒前
34秒前
哭泣的兔子完成签到,获得积分10
35秒前
35秒前
Yy完成签到 ,获得积分10
35秒前
36秒前
zuiai关注了科研通微信公众号
36秒前
ling361完成签到,获得积分10
38秒前
bkagyin应助自觉的语海采纳,获得10
39秒前
scarlet完成签到 ,获得积分10
41秒前
安静的磬发布了新的文献求助10
41秒前
坚定的迎波应助余妍妍采纳,获得10
42秒前
AIA7完成签到,获得积分10
44秒前
科研通AI2S应助淡紫浅蓝采纳,获得10
45秒前
英姑应助安静的磬采纳,获得10
45秒前
美好芳完成签到 ,获得积分10
47秒前
丁丁完成签到,获得积分10
48秒前
高分求助中
Sustainability in ’Tides Chemistry 2000
Studien zur Ideengeschichte der Gesetzgebung 1000
The ACS Guide to Scholarly Communication 1000
TM 5-855-1(Fundamentals of protective design for conventional weapons) 1000
Handbook of the Mammals of the World – Volume 3: Primates 805
Ethnicities: Media, Health, and Coping 800
Gerard de Lairesse : an artist between stage and studio 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3072467
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2726275
关于积分的说明 7493364
捐赠科研通 2373930
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1258829
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 610392
版权声明 596967