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SPRING licenses S1P-mediated cleavage of SREBP2 by displacing an inhibitory pro-domain

抑制性突触后电位 弹簧(装置) 劈理(地质) 领域(数学分析) 化学 细胞生物学 生物 神经科学 物理 古生物学 数学分析 数学 断裂(地质) 热力学
作者
Sebastian Hendrix,NULL AUTHOR_ID,H. E. Hall,NULL AUTHOR_ID,NULL AUTHOR_ID,NULL AUTHOR_ID,Noam Zelcer,NULL AUTHOR_ID
出处
期刊:Nature Communications [Springer Nature]
卷期号:15 (1)
标识
DOI:10.1038/s41467-024-50068-8
摘要

Abstract Site-one protease (S1P) conducts the first of two cleavage events in the Golgi to activate Sterol regulatory element binding proteins (SREBPs) and upregulate lipogenic transcription. S1P is also required for a wide array of additional signaling pathways. A zymogen serine protease, S1P matures through autoproteolysis of two pro-domains, with one cleavage event in the endoplasmic reticulum (ER) and the other in the Golgi. We recently identified the SREBP regulating gene, (SPRING), which enhances S1P maturation and is necessary for SREBP signaling. Here, we report the cryo-EM structures of S1P and S1P-SPRING at sub-2.5 Å resolution. SPRING activates S1P by dislodging its inhibitory pro-domain and stabilizing intra-domain contacts. Functionally, SPRING licenses S1P to cleave its cognate substrate, SREBP2. Our findings reveal an activation mechanism for S1P and provide insights into how spatial control of S1P activity underpins cholesterol homeostasis.
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