Sensing of autoinducer-2 by functionally distinct receptors in prokaryotes

趋化性 枯草芽孢杆菌 组氨酸激酶 自诱导物 群体感应 受体 生物 生物膜 信号转导 细胞生物学 细胞信号 细菌 生物化学 微生物学 遗传学 组氨酸
作者
Lei Zhang,Shuyu Li,Xiaozhen Liu,Zhuo Wang,Mei Jiang,Ruiying Wang,Laigong Xie,Qinmeng Liu,Xiaorong Xie,Daohan Shang,Mengyun Li,Zhiyan Wei,Yao Wang,Chengpeng Fan,Zhao‐Qing Luo,Xihui Shen
出处
期刊:Nature Communications [Springer Nature]
卷期号:11 (1) 被引量:136
标识
DOI:10.1038/s41467-020-19243-5
摘要

Abstract Autoinducer-2 (AI-2) is a quorum sensing signal that mediates communication within and between many bacterial species. However, its known receptors (LuxP and LsrB families) are not found in all the bacteria capable of responding to this signaling molecule. Here, we identify a third type of AI-2 receptor, consisting of a dCACHE domain. AI-2 binds to the dCACHE domain of chemoreceptors PctA and TlpQ of Pseudomonas aeruginosa , thus inducing chemotaxis and biofilm formation. Boron-free AI-2 is the preferred ligand for PctA and TlpQ. AI-2 also binds to the dCACHE domains of histidine kinase KinD from Bacillus subtilis and diguanylate cyclase rpHK1S-Z16 from Rhodopseudomonas palustris , enhancing their enzymatic activities. dCACHE domains (especially those belonging to a subfamily that includes the AI-2 receptors identified in the present work) are present in a large number of bacterial and archaeal proteins. Our results support the idea that AI-2 serves as a widely used signaling molecule in the coordination of cell behavior among prokaryotic species.
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