Susceptibility of bovine osteopontin to chymosin

骨桥蛋白 糖基化 苏氨酸 糖蛋白 化学 生物化学 天冬酰胺 牛乳 丝氨酸 残留物(化学) 分子质量 磷酸化 氨基酸 分子生物学 生物 免疫学
作者
Haruto Kumura,Atsushi Miura,Eriko Sato,Tetsuya Tanaka,K. Shimazaki
出处
期刊:Journal of Dairy Research [Cambridge University Press]
卷期号:71 (4): 500-504 被引量:8
标识
DOI:10.1017/s0022029904000391
摘要

Osteopontin (OPN) is an acidic phosphorylated glycoprotein found in many tissues and physiological fluids. Bovine OPN is a mature protein comprising 262 amino acids with a calculated molecular weight of 29 kDa. However, SDS-PAGE analysis reveals that the protein isolated from milk migrates to a molecular mass of 60 kDa (Sørensen & Petersen, 1993; Bayless et al. 1997). Bovine milk OPN is phosphorylated at 27 serine residues and one threonine residue (Sorensen et al. 1995); three O-glycosylated threonines were also identified, but no asparagine residues were glycosylated in spite of the presence of three putative N-glycosylation sites. In contrast, eight phosphates are recognized in bovine bone OPN (Salih et al. 1996), and 12 phosphoserines and one phosphothreonine are proposed in addition to five O-linked oligosaccharides and at most one N-linked oligosaccharide in the case of rat bone OPN (Prince et al. 1987). Thus, the possibility of tissue or species-specific differences in post-translational modification has been discussed.

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