Sub-angstrom modeling of complexes between flexible peptides and globular proteins

对接(动物) 化学 PDZ域 球状蛋白 蛋白质结构 计算生物学 生物物理学 结晶学 生物化学 生物 医学 护理部
作者
Barak Raveh,Nir London,Ora Schueler‐Furman
出处
期刊:Proteins [Wiley]
卷期号:78 (9): 2029-2040 被引量:364
标识
DOI:10.1002/prot.22716
摘要

A wide range of regulatory processes in the cell are mediated by flexible peptides that fold upon binding to globular proteins. Computational efforts to model these interactions are hindered by the large number of rotatable bonds in flexible peptides relative to typical ligand molecules, and the fact that different peptides assume different backbone conformations within the same binding site. In this study, we present Rosetta FlexPepDock, a novel tool for refining coarse peptide–protein models that allows significant changes in both peptide backbone and side chains. We obtain high resolution models, often of sub-angstrom backbone quality, over an extensive and general benchmark that is based on a large nonredundant dataset of 89 peptide–protein interactions. Importantly, side chains of known binding motifs are modeled particularly well, typically with atomic accuracy. In addition, our protocol has improved modeling quality for the important application of cross docking to PDZ domains. We anticipate that the ability to create high resolution models for a wide range of peptide–protein complexes will have significant impact on structure-based functional characterization, controlled manipulation of peptide interactions, and on peptide-based drug design. Proteins 2010. © 2010 Wiley-Liss, Inc.
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