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Understanding amyloid aggregation by statistical analysis of atomic force microscopy images

纤维 原子力显微镜 生物物理学 材料科学 淀粉样蛋白(真菌学) 显微镜 淀粉样纤维 化学 纳米技术 淀粉样β 蛋白质聚集 生物 疾病 生物化学 医学 病理 无机化学
作者
Jozef Adamčík,Jin-Mi Jung,Jérôme Flakowski,Paolo De Los Rios,Giovanni Dietler,Raffaele Mezzenga
出处
期刊:Nature Nanotechnology [Springer Nature]
卷期号:5 (6): 423-428 被引量:524
标识
DOI:10.1038/nnano.2010.59
摘要

The aggregation of proteins is central to many aspects of daily life, including food processing, blood coagulation, eye cataract formation disease and prion-related neurodegenerative infections. However, the physical mechanisms responsible for amyloidosis-the irreversible fibril formation of various proteins that is linked to disorders such as Alzheimer's, Creutzfeldt-Jakob and Huntington's diseases-have not yet been fully elucidated. Here, we show that different stages of amyloid aggregation can be examined by performing a statistical polymer physics analysis of single-molecule atomic force microscopy images of heat-denatured beta-lactoglobulin fibrils. The atomic force microscopy analysis, supported by theoretical arguments, reveals that the fibrils have a multistranded helical shape with twisted ribbon-like structures. Our results also indicate a possible general model for amyloid fibril assembly and illustrate the potential of this approach for investigating fibrillar systems.
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