Regiospecific hydroxylation of isoflavones by cytochrome P450 81E enzymes from Medicago truncatula

生物 截形苜蓿 细胞色素P450 异黄酮 生物化学 异黄酮素 酵母 内质网 羟基化 互补DNA 亚科 微粒体 基因 遗传学 类黄酮 共生 细菌 抗氧化剂
作者
Changjun Liu,David V. Huhman,Lloyd W. Sumner,Richard A. Dixon
出处
期刊:Plant Journal [Wiley]
卷期号:36 (4): 471-484 被引量:150
标识
DOI:10.1046/j.1365-313x.2003.01893.x
摘要

Summary Mining of Medicago truncatula EST databases and screening of a root cDNA library led to the identification of three cytochrome P450 81E subfamily members. Two were functionally characterized by expression in yeast. The recombinant enzymes in yeast microsomes utilized the same isoflavone substrates, but produced different products hydroxylated at the 2′ and/or 3′ positions of the B‐ring. When transiently expressed in alfalfa leaves, green fluorescent protein (GFP) fusions of the isoflavone 2′‐ and 3′‐hydroxylases localized to the endoplasmic reticulum. The isoflavone 2′‐hydroxylase was functional when expressed in Arabidopsis. Differential tissue‐specific and biotic/abiotic stress‐dependent expression patterns were observed for the isoflavone 2′‐hydroxylase and 3′‐hydroxylase genes, suggesting differential involvement of 2′‐ and 3′‐hydroxylated isoflavonoids in pathogen defense and insect‐induced responses, respectively, in Medicago .
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