Identification of the HLA-DM/HLA-DR interface

主要组织相容性复合体 人类白细胞抗原 MHC I级 抗原呈递 MHC II级 对接(动物) 抗原处理 化学 川东北74 MHC限制 计算生物学 抗原 生物 遗传学 生物化学 免疫系统 T细胞 医学 护理部
作者
Matthew Davies,Abigail Lamikanra,Clare Sansom,Darren R. Flower,D. S. Moss,Paul Travers
出处
期刊:Molecular Immunology [Elsevier BV]
卷期号:45 (4): 1063-1070 被引量:9
标识
DOI:10.1016/j.molimm.2007.07.033
摘要

Human leukocyte antigen (HLA)-DM is a critical participant in antigen presentation that catalyzes the dissociation of the Class II-associated Invariant chain-derived Peptide (CLIP) from the major histocompatibility complex (MHC) Class II molecules. There is competition amongst peptides for access to an MHC Class II groove and it has been hypothesised that DM functions as a ‘peptide editor’ that catalyzes the replacement of one peptide for another within the groove. It is established that the DM catalyst interacts directly with the MHC Class II but the precise location of the interface is unknown. Here, we combine previously described mutational data with molecular docking and energy minimisation simulations to identify a putative interaction site of >4000 Å2 which agrees with known point mutational data for both the DR and DM molecule. The docked structure is validated by comparison with experimental data and previously determined properties of protein–protein interfaces. A possible dissociation mechanism is suggested by the presence of an acidic cluster near the N terminus of the bound peptide.
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