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Autotransporter proteins: novel targets at the bacterial cell surface

细菌外膜 生物 毒力 微生物学 百日咳博德特菌 生物膜 细菌粘附素 佩克汀 膜蛋白 大肠杆菌 细菌 细胞生物学 遗传学 基因 信号转导 G蛋白 百日咳毒素
作者
Timothy J. Wells,Jai J. Tree,Glen C. Ulett,Mark A. Schembri
出处
期刊:Fems Microbiology Letters [Oxford University Press]
卷期号:274 (2): 163-172 被引量:135
标识
DOI:10.1111/j.1574-6968.2007.00833.x
摘要

Autotransporter proteins constitute a family of outer membrane/secreted proteins that possess unique structural properties that facilitate their independent transport across the bacterial membrane system and final routing to the cell surface. Autotransporter proteins have been identified in a wide range of Gram-negative bacteria and are often associated with virulence functions such as adhesion, aggregation, invasion, biofilm formation and toxicity. The importance of autotransporter proteins is exemplified by the fact that they constitute an essential component of some human vaccines. Autotransporter proteins contain three structural motifs: a signal sequence, a passenger domain and a translocator domain. Here, the structural properties of the passenger and translocator domains of three type Va autotransporter proteins are compared and contrasted, namely pertactin from Bordetella pertussis, the adhesion and penetration protein (Hap) from Haemophilus influenzae and Antigen 43 (Ag43) from Escherichia coli. The Ag43 protein is described in detail to examine how its structure relates to functional properties such as cell adhesion, aggregation and biofilm formation. The widespread occurrence of autotransporter-encoding genes, their apparent uniform role in virulence and their ability to interact with host cells suggest that they may represent rational targets for the design of novel vaccines directed against Gram-negative pathogens.
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