Kinetic, stability, and activity of the nanoparticles-immobilized enzymes

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作者
Marcela Slováková
出处
期刊:Elsevier eBooks [Elsevier]
卷期号:: 133-151
标识
DOI:10.1016/b978-0-323-95074-9.00001-4
摘要

The article focuses on the catalytic activity and stability of enzymes immobilized on nanoparticles (NPs) for antimicrobial dressings and wound healing. The activity of immobilized enzymes is directly related to their performance, which is influenced by the immobilization process on solid supports. This literature review covers the bonding method as well as the different types and materials of NPs. The activity of immobilized enzymes was investigated in the field of enzyme kinetics, which is defined as the rate of enzyme catalysis. We compared the kinetic constants, the Michaelis constant (KM), the maximum reaction rate (Vmax), and the enzyme turnover number (kcat), with native enzymes to see if the enzyme’s affinity to the substrate, and thus the steric availability of the enzyme binding site, did not change after immobilization.
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