A Conformational-Dependent Interdomain Redox Relay at the Core of Protein Disulfide Isomerase Activity

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作者
Eduardo P. Melo,Soukaïna El‐Guendouz,Cátia Correia,Fernando Teodoro,Carlos Lopes,Paulo Martel
出处
期刊:Antioxidants & Redox Signaling [Mary Ann Liebert, Inc.]
标识
DOI:10.1089/ars.2023.0288
摘要

Protein disulfide isomerases (PDIs) are a family of chaperones resident in the endoplasmic reticulum (ER). In addition to holdase function, some members catalyze disulfide bond formation and isomerization, a crucial step for native folding and prevention of aggregation of misfolded proteins. PDIs are characterized by an arrangement of thioredoxin-like domains, with the canonical protein disulfide isomerase A1 (PDIA1) organized as four thioredoxin-like domains forming a horseshoe with two active sites,
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