A Conformational-Dependent Interdomain Redox Relay at the Core of Protein Disulfide Isomerase Activity

蛋白质二硫键异构酶 氧化折叠 硫氧还蛋白 蛋白质折叠 化学 内质网 异构酶 活动站点 热球菌 硫氧还蛋白还原酶 生物化学 氧化磷酸化 氧化还原 伴侣(临床) 折叠(DSP实现) 生物物理学 生物 有机化学 医学 病理 电气工程 古细菌 基因 工程类
作者
Eduardo P. Melo,Soukaïna El‐Guendouz,Cátia Correia,Fernando Teodoro,Carlos Lopes,Paulo Martel
出处
期刊:Antioxidants & Redox Signaling [Mary Ann Liebert, Inc.]
标识
DOI:10.1089/ars.2023.0288
摘要

Protein disulfide isomerases (PDIs) are a family of chaperones resident in the endoplasmic reticulum (ER). In addition to holdase function, some members catalyze disulfide bond formation and isomerization, a crucial step for native folding and prevention of aggregation of misfolded proteins. PDIs are characterized by an arrangement of thioredoxin-like domains, with the canonical protein disulfide isomerase A1 (PDIA1) organized as four thioredoxin-like domains forming a horseshoe with two active sites,
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