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RNF212B E3 ligase is essential for crossover designation and maturation during male and female meiosis in the mouse

突触 减数分裂 细胞生物学 联会复合体 生物 遗传学 突变体 泛素连接酶 染色体分离 同源染色体 前期 染色体 基因 泛素
作者
Yazmine B. Condezo,Raquel Sainz-Urruela,Laura Gómez-H,Daniel Salas-Lloret,Natalia Felipe‐Medina,Rachel A. Bradley,Ian D. Wolff,Stephanie Tanis,José Luís Barbero,Manuel Sánchez-Martı́n,Dirk G. de Rooij,Ivo A. Hendriks,Michael L. Nielsen,Román González‐Prieto,Paula E. Cohen,Alberto M. Pendás,Elena Llano
出处
期刊:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America [Proceedings of the National Academy of Sciences]
卷期号:121 (25) 被引量:1
标识
DOI:10.1073/pnas.2320995121
摘要

Meiosis, a reductional cell division, relies on precise initiation, maturation, and resolution of crossovers (COs) during prophase I to ensure the accurate segregation of homologous chromosomes during metaphase I. This process is regulated by the interplay of RING-E3 ligases such as RNF212 and HEI10 in mammals. In this study, we functionally characterized a recently identified RING-E3 ligase, RNF212B. RNF212B colocalizes and interacts with RNF212, forming foci along chromosomes from zygonema onward in a synapsis-dependent and DSB-independent manner. These consolidate into larger foci at maturing COs, colocalizing with HEI10, CNTD1, and MLH1 by late pachynema. Genetically, RNF212B foci formation depends on Rnf212 but not on Msh4 , Hei10, and Cntd1 , while the unloading of RNF212B at the end of pachynema is dependent on Hei10 and Cntd1 . Mice lacking RNF212B, or expressing an inactive RNF212B protein, exhibit modest synapsis defects, a reduction in the localization of pro-CO factors (MSH4, TEX11, RPA, MZIP2) and absence of late CO-intermediates (MLH1). This loss of most COs by diakinesis results in mostly univalent chromosomes. Double mutants for Rnf212b and Rnf212 exhibit an identical phenotype to that of Rnf212b single mutants, while double heterozygous demonstrate a dosage-dependent reduction in CO number, indicating a functional interplay between paralogs. SUMOylome analysis of testes from Rnf212b mutants and pull-down analysis of Sumo- and Ubiquitin-tagged HeLa cells, suggest that RNF212B is an E3-ligase with Ubiquitin activity, serving as a crucial factor for CO maturation. Thus, RNF212 and RNF212B play vital, yet overlapping roles, in ensuring CO homeostasis through their distinct E3 ligase activities.
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