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Adaptive synergy between catechol and lysine promotes wet adhesion by surface salt displacement

赖氨酸 儿茶酚 粘附 化学 铁载体 盐(化学) 聚合物 生物化学 氨基酸 生物物理学 有机化学 生物 基因
作者
Greg P. Maier,M. Rapp,J. Herbert Waite,Jacob N. Israelachvili,Alison Butler
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:349 (6248): 628-632 被引量:677
标识
DOI:10.1126/science.aab0556
摘要

Keeping it sticky when wet Some biological molecules are remarkably sticky, even to surfaces submerged in water. Mussel adhesion, for example, is based on the overproduction of dihydroxyphenylalanine (DOPA) and proteins with a high abundance of cationic amine residues such as lysine. Using bacterial iron chelators consisting of paired DOPA and lysine groups as analogs for the mussel proteins, Maier et al. show that these two functional groups synergistically enhance interfacial adhesion (see the Perspective by Wilker). The lysine appears to displace hydrated cations from the surface, thus giving a dry patch for better adhesion. Science , this issue p. 628 ; see also p. 582
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