Design and biological activity of β-sheet breaker peptide conjugates

聚乙二醇化 结合 化学 纤维发生 体外 乙二醇 生物化学 淀粉样蛋白(真菌学) 生物活性 生物物理学 生物 聚乙二醇 无机化学 有机化学 数学分析 数学
作者
Sandra Rocha,Isabel Cardoso,Hans G. Börner,Manuel Fernando R. Pereira,Maria João Saraiva,Manuel Coelho
出处
期刊:Biochemical and Biophysical Research Communications [Elsevier]
卷期号:380 (2): 397-401 被引量:42
标识
DOI:10.1016/j.bbrc.2009.01.090
摘要

The sequence LPFFD (iAβ5) prevents amyloid-β peptide (Aβ) fibrillogenesis and neurotoxicity, hallmarks of Alzheimer’s disease (AD), as previously demonstrated. In this study iAβ5 was covalently linked to poly(ethylene glycol) (PEG) and the activity of conjugates was assessed and compared to the activity of the peptide alone by in vitro studies. The conjugates were characterized by MALDI-TOF. Competition binding assays established that conjugates retained the ability to bind Aβ with similar strength as iAβ5. Transmission electron microscopy analysis showed that iAβ5 conjugates inhibited amyloid fibril formation, which is in agreement with binding properties observed for the conjugates towards Aβ. The conjugates were also able to prevent amyloid-induced cell death, as evaluated by activation of caspase 3. These results demonstrated that the biological activity of iAβ5 is not affected by the pegylation process.
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