Controlled adsorption of multiple bioactive proteins enables targeted mast cell nanotherapy

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作者
Fanfan Du,Clayton H. Rische,Yang Li,Michael P. Vincent,Rebecca A. Krier-Burris,Qian Yuan,Simseok A. Yuk,Sultan Almunif,Bruce S. Bochner,Baofu Qiao,Evan A. Scott
出处
期刊:Nature Nanotechnology [Nature Portfolio]
卷期号:19 (5): 698-704 被引量:10
标识
DOI:10.1038/s41565-023-01584-z
摘要

Protein adsorption onto nanomaterials often results in denaturation and loss of bioactivity. Controlling the adsorption process to maintain the protein structure and function has potential for a range of applications. Here we report that self-assembled poly(propylene sulfone) (PPSU) nanoparticles support the controlled formation of multicomponent enzyme and antibody coatings and maintain their bioactivity. Simulations indicate that hydrophobic patches on protein surfaces induce a site-specific dipole relaxation of PPSU assemblies to non-covalently anchor the proteins without disrupting the protein hydrogen bonding or structure. As a proof of concept, a nanotherapy employing multiple mast-cell-targeted antibodies for preventing anaphylaxis is demonstrated in a humanized mouse model. PPSU nanoparticles displaying an optimized ratio of co-adsorbed anti-Siglec-6 and anti-FcεRIα antibodies effectively inhibit mast cell activation and degranulation, preventing anaphylaxis. Protein immobilization on PPSU surfaces provides a simple and rapid platform for the development of targeted protein nanomedicines. Proteins absorbed on nanomaterials often lose function due to denaturation. A poly(propylene sulfone) nanoparticle with site-specific dipole relaxation has been reported, which allows proteins to anchor to the nanoparticle without disrupting the hydrogen bonding or structure maintaining the protein functionality.
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