CREBBP and p300 lysine acetyl transferases in the DNA damage response

DNA损伤 DNA修复 组蛋白 生物 DNA 染色质 细胞生物学 乙酰化 DNA复制 核苷酸切除修复 遗传学 基因
作者
Ilaria Dutto,Claudia Scalera,Ennio Prosperi
出处
期刊:Cellular and Molecular Life Sciences [Springer Nature]
卷期号:75 (8): 1325-1338 被引量:86
标识
DOI:10.1007/s00018-017-2717-4
摘要

The CREB-binding protein (CREBBP, or in short CBP) and p300 are lysine (K) acetyl transferases (KAT) belonging to the KAT3 family of proteins known to modify histones, as well as non-histone proteins, thereby regulating chromatin accessibility and transcription. Previous studies have indicated a tumor suppressor function for these enzymes. Recently, they have been found to acetylate key factors involved in DNA replication, and in different DNA repair processes, such as base excision repair, nucleotide excision repair, and non-homologous end joining. The growing list of CBP/p300 substrates now includes factors involved in DNA damage signaling, and in other pathways of the DNA damage response (DDR). This review will focus on the role of CBP and p300 in the acetylation of DDR proteins, and will discuss how this post-translational modification influences their functions at different levels, including catalytic activity, DNA binding, nuclear localization, and protein turnover. In addition, we will exemplify how these functions may be necessary to efficiently coordinate the spatio-temporal response to DNA damage. CBP and p300 may contribute to genome stability by fine-tuning the functions of DNA damage signaling and DNA repair factors, thereby expanding their role as tumor suppressors.
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