Calmodulin Modulates the Gating Properties of Voltage-Dependent Anion Channel from Rat Brain Mitochondria

VDAC1型 电压依赖性阴离子通道 钙调蛋白 门控 化学 线粒体膜转运蛋白 细胞生物学 生物物理学 离子通道 细菌外膜 线粒体内膜 线粒体 生物化学 生物 受体 基因 大肠杆菌
作者
T. Daniel Tuikhang Koren,Rajan Shrivastava,Shumaila Siddiqui,Subhendu Ghosh
出处
期刊:Journal of Physical Chemistry B [American Chemical Society]
卷期号:126 (26): 4857-4871 被引量:3
标识
DOI:10.1021/acs.jpcb.1c10322
摘要

Calmodulin (CaM) is a key signaling protein that plays a decisive role in mitochondrial Ca2+ homeostasis and signaling and modulates the mitochondrial membrane properties. We propose that voltage-dependent anion channel 1 (VDAC1), one of the most abundant outer mitochondrial membrane (OMM) proteins, could be its possible target or site of action. VDAC1 is known to play a crucial role in the mitochondrial Ca2+ signaling mechanism. Bilayer electrophysiology experiments show that CaM significantly reduces VDAC1's conductivity and modulates its gating as well as permeability properties. Also, spectrofluorimetric analysis indicates the possibility of binding CaM with VDAC1. Theoretical analysis of fluorescence data shows that the aforementioned protein–protein interaction is not linear, but rather it is a complex nonlinear process. In VDAC1, CaM binding site has been predicted using various bioinformatics tools. It is proposed that CaM could interact with VDAC1's outer-loop region and regulate its gating properties. Our findings suggest that VDAC1–CaM interaction could play a crucial role in the transport of ions and metabolites through the OMM and the regulation of the mitochondrial Ca2+ signaling mechanism through alteration of VDAC1's gating and conductive properties.
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