Quantitative chemoproteomics reveals O-GlcNAcylation of cystathionine γ-lyase (CSE) represses trophoblast syncytialization

滋养层 胎盘 胱硫醚β合酶 受体 化学 胎盘形成 蛋白质组学 生物化学 细胞生物学 生物 怀孕 基因 胎儿 遗传学 半胱氨酸
作者
Juan Liu,Xuan Shao,Wei Qin,Zhang Yan-ling,Feihong Dang,Qian Yang,Xin Yu,Yu‐xia Li,Xing Chen,Chu Wang,Yanling Wang
出处
期刊:Cell chemical biology [Elsevier BV]
卷期号:28 (6): 788-801.e5 被引量:23
标识
DOI:10.1016/j.chembiol.2021.01.024
摘要

Emerging evidence indicates the involvement of O-GlcNAc modification in placental development and pregnant health through mechanisms that are not well understood. Herein, by applying the quantitative O-GlcNAc proteomics, we established a database of O-GlcNAcylated proteins in human placental trophoblasts. Hundreds of proteins that were dynamically O-GlcNAcylated during trophoblast differentiation were identified, among which cystathionine γ-lyase (CSE) exhibited the most significant change. Site-specific analysis by mass spectrometry revealed Ser138 as the core O-GlcNAc site in CSE, and its O-GlcNAcylation promoted the enzymatic activity to produce H2S, which in turn repressed trophoblast differentiation via inhibiting androgen receptor dimerization. Consistently, in preeclamptic placentas, remarkably enhanced CSE O-GlcNAcylation and H2S production were associated with restricted trophoblast differentiation. The findings establish a resource of O-GlcNAc dynamics in human placenta, and provide a deeper insight into the biological significance of O-GlcNAcylation in placental development as well as potential therapeutic targets for the relevant pregnant complications.
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