Regulation of the Dot1 histone H3K79 methyltransferase by histone H4K16 acetylation

组蛋白 组蛋白甲基转移酶 组蛋白甲基化 组蛋白H2A 组蛋白H3 组蛋白密码 组蛋白H4 组蛋白八聚体 细胞生物学 组蛋白H1 生物 生物化学 基因表达 核小体 DNA 基因 DNA甲基化
作者
Marco Igor Valencia‐Sánchez,Pablo De Ioannes,Miao Wang,David M. Truong,Rachel Lee,Jean-Paul Armache,Jef D. Boeke,Karim‐Jean Armache
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:371 (6527) 被引量:64
标识
DOI:10.1126/science.abc6663
摘要

Cross-talk between histone modifications Histone modifications play pivotal roles within the intricate protein networks that underlie transcription and gene silencing in eukaryotic genomes. The enzymes that deposit them undergo spatiotemporal fine-tuning of their catalytic activity; one example is trans-histone cross-talk, in which one histone modification activates an enzyme responsible for another histone modification. Valencia-Sánchez et al. show that histone H4 lysine 16 acetylation (H4K16ac), a hallmark of decondensed, transcriptionally permissive chromatin, directly stimulates the Dot1 histone H3 lysine 79 methyltransferase. Structural, biochemical, and cellular data explain Dot1's regulation by H4K16ac and show how it coordinates with a second positive regulator of Dot1, histone H2B ubiquitination. Science , this issue p. eabc6663
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