Phosphorylation influences water and ion channel function of AtPIP2;1

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作者
Jiaen Qiu,Samantha McGaughey,Michael Groszmann,Stephen D. Tyerman,Caitlin S. Byrt
出处
期刊:Plant Cell and Environment [Wiley]
卷期号:43 (10): 2428-2442 被引量:43
标识
DOI:10.1111/pce.13851
摘要

Abstract The phosphorylation state of two serine residues within the C‐terminal domain of AtPIP2;1 (S280, S283) regulates its plasma membrane localization in response to salt and osmotic stress. Here, we investigated whether the phosphorylation state of S280 and S283 also influence AtPIP2;1 facilitated water and cation transport. A series of single and double S280 and S283 phosphomimic and phosphonull AtPIP2;1 mutants were tested in heterologous systems. In Xenopus laevis oocytes, phosphomimic mutants AtPIP2;1 S280D, S283D, and S280D/S283D had significantly greater ion conductance for Na + and K + , whereas the S280A single phosphonull mutant had greater water permeability. We observed a phosphorylation‐dependent inverse relationship between AtPIP2;1 water and ion transport with a 10‐fold change in both. The results revealed that phosphorylation of S280 and S283 influences the preferential facilitation of ion or water transport by AtPIP2;1. The results also hint that other regulatory sites play roles that are yet to be elucidated. Expression of the AtPIP2;1 phosphorylation mutants in Saccharomyces cerevisiae confirmed that phosphorylation influences plasma membrane localization, and revealed higher Na + accumulation for S280A and S283D mutants. Collectively, the results show that phosphorylation in the C‐terminal domain of AtPIP2;1 influences its subcellular localization and cation transport capacity.
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