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Computational design of protein-small molecule interfaces

配体(生物化学) 范德瓦尔斯力 分子间力 化学 分子 氢键 小分子 蛋白质配体 序列(生物学) 亲缘关系 蛋白质设计 化学物理 结晶学 计算化学 蛋白质结构 立体化学 生物化学 受体 有机化学
作者
Brittany Allison,Steven A. Combs,Sam DeLuca,Gordon Lemmon,Laura S. Mizoue,Jens Meiler
出处
期刊:Journal of Structural Biology [Elsevier BV]
卷期号:185 (2): 193-202 被引量:33
标识
DOI:10.1016/j.jsb.2013.08.003
摘要

The computational design of proteins that bind small molecule ligands is one of the unsolved challenges in protein engineering. It is complicated by the relatively small size of the ligand which limits the number of intermolecular interactions. Furthermore, near-perfect geometries between interacting partners are required to achieve high binding affinities. For apolar, rigid small molecules the interactions are dominated by short-range van der Waals forces. As the number of polar groups in the ligand increases, hydrogen bonds, salt bridges, cation-π, and π-π interactions gain importance. These partial covalent interactions are longer ranged, and additionally, their strength depends on the environment (e.g. solvent exposure). To assess the current state of protein-small molecule interface design, we benchmark the popular computer algorithm Rosetta on a diverse set of 43 protein-ligand complexes. On average, we achieve sequence recoveries in the binding site of 59% when the ligand is allowed limited reorientation, and 48% when the ligand is allowed full reorientation. When simulating the redesign of a protein binding site, sequence recovery among residues that contribute most to binding was 52% when slight ligand reorientation was allowed, and 27% when full ligand reorientation was allowed. As expected, sequence recovery correlates with ligand displacement.

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